鞣酸，又名单宁酸，是一种有机化合物，化学式为C76H52O46，为黄色或棕黄色粉末。其分子由76个碳原子、52个氢原子和46个氧原子组成，这些原子通过共价键连接在一起，形成单宁酸复杂的分子结构。在单宁酸易溶于水、酒精及醚等溶剂，但在水中的溶解度不大，仅溶于六倍量的冷水内。所成水溶液味涩，呈弱酸性反应，且具还原性。

1. 酶蛋白的结合与沉淀

直接结合：单宁酸含有大量的酚羟基，可与酶蛋白分子中的氨基酸残基（如氨基、羧基、羟基等）通过氢键、疏水相互作用和范德华力等非共价键结合，形成单宁酸 - 酶复合物。这种结合可能会改变酶蛋白的空间构象，使酶的活性中心发生扭曲或被掩盖，从而影响底物与酶的特异性结合，降低酶的催化活性。

导致沉淀：单宁酸与酶蛋白的结合还可能使酶蛋白发生凝聚和沉淀。当单宁酸浓度较高时，它可以同时与多个酶蛋白分子相互作用，形成较大的聚合物或复合物，这些复合物在溶液中溶解度降低，会发生沉淀现象，使酶从反应体系中分离出来，无法发挥催化作用。   

2. 底物竞争与遮蔽

底物结合位点竞争：单宁酸可能与酶的底物在结构上有一定的相似性，从而能够与底物竞争酶的活性中心结合位点。当单宁酸占据了酶的活性中心，底物就无法与酶正常结合，酶促反应也就难以进行。即使单宁酸与底物的结构差异较大，它也可能通过与底物分子上的某些基团相互作用，改变底物的分子构象，使其难以与酶的活性中心进行正确的匹配和结合。

底物遮蔽：单宁酸可以与底物形成复合物，将底物包裹在其中，使底物无法暴露给酶，从而阻止了酶与底物的接触和反应。例如，在某些情况下，单宁酸可以与多糖类底物结合，形成难以被淀粉酶分解的复合物，抑制了淀粉酶对多糖的水解作用。   

3. 金属离子的络合作用

酶活性中心金属离子的影响：许多生物酶的活性中心含有金属离子，这些金属离子对于酶的催化活性至关重要。单宁酸具有很强的络合能力，能够与金属离子形成稳定的络合物。当单宁酸与酶活性中心的金属离子络合后，会改变金属离子的化学环境和配位状态，影响金属离子在酶催化过程中的作用，进而导致酶活性下降甚至丧失。

金属离子介导的酶 - 单宁酸相互作用：即使金属离子不直接参与酶的活性中心，单宁酸与溶液中的金属离子络合后，也可能通过金属离子作为桥梁，间接与酶蛋白发生相互作用。这种间接的相互作用可能会改变酶蛋白的构象或稳定性，对酶活性产生影响。