牛血清白蛋白（BSA）是plasm 中含量丰富的蛋白质，对维持blood胶体渗透压、运输脂肪酸等多种小分子至关重要。探究 BSA 与小分子的相互作用，有助于深入理解其生理功能及化合物作用机制。光谱学技术为研究二者相互作用提供了有力手段。

图为：牛血清白蛋白结构式

荧光光谱是常用方法之一。由于 BSA 自身存在内源性荧光，当小分子与 BSA 结合后，会使荧光强度发生改变，或出现荧光猝灭现象。通过分析荧光强度、峰位的变化，能获取结合常数、结合位点数等信息。例如，研究某化合物小分子与 BSA 相互作用时，发现随着化合物浓度增加，BSA 的荧光强度逐渐降低，表明二者发生了相互作用，且根据荧光猝灭数据可计算出结合常数。

图为：牛血清白蛋白

紫外-可见吸收光谱也能提供关键信息。小分子与 BSA 结合可能导致吸收峰的位移或强度改变。若小分子与 BSA 形成复合物，会因电子云分布变化，使吸收光谱产生特征性改变。

圆二色光谱则用于探究相互作用对 BSA 二级结构的影响。小分子结合可能诱导 BSA 的 α-螺旋、β-折叠等结构比例改变，圆二色光谱能准确测量这些变化，从而揭示相互作用对 BSA 构象的影响。

综上所述，光谱学技术从不同角度揭示了牛血清白蛋白与小分子的相互作用，为生物化学、药学等领域的研究提供了重要依据，助力化合物研发、理解生物体内分子运输机制等研究的深入开展。