在蛋白质研究与生物技术领域，功能化修饰技术是探索蛋白质特性、拓展其应用的关键手段。Biotin-PEG11-NH2 凭借结构与性能，成为蛋白质功能化修饰的有效工具。

图为：Biotin-PEG11-NH2结构式

Biotin-PEG11-NH2 由生物素（Biotin）、11 个重复单元的聚乙二醇（PEG11）和氨基（NH2）组成。生物素能与链霉亲和素或亲和素发生特异性、高亲和力的结合，这种结合力极强，解离常数低至 10⁻¹⁵ M 量级，可用于蛋白质的分离纯化、固定化及生物传感检测。PEG11 具备良好的水溶性、生物相容性和柔性，能减少蛋白质的immunity原性，降低非特异性吸附，延长蛋白质在体内的循环时间。氨基则为修饰反应提供活性位点，可与蛋白质表面的羧基、醛基等通过化学反应共价连接。

在蛋白质功能化修饰实验中，通常将 Biotin-PEG11-NH2 与蛋白质在适宜的缓冲溶液中混合，调节 pH 值和反应温度，利用氨基与蛋白质活性基团发生缩合反应，实现修饰。反应结束后，通过透析、超滤等方法去除未反应的 Biotin-PEG11-NH2，获得功能化修饰的蛋白质。

图为：Biotin结构式

经 Biotin-PEG11-NH2 修饰后的蛋白质，可通过生物素-亲和素系统实现多种功能拓展。例如，在蛋白质纯化中，将修饰后的蛋白质与偶联有链霉亲和素的介质结合，能高效分离目标蛋白；在生物传感领域，修饰蛋白可作为识别元件，通过生物素-亲和素的特异性结合，增强传感器的灵敏度和选择性；在药物递送系统中，修饰后的蛋白质可作为载体，连接药物分子，借助 PEG 的长循环特性，实现药物的靶向递送。

基于 Biotin-PEG11-NH2 的蛋白质功能化修饰技术，为蛋白质的基础研究与实际应用搭建了桥梁，在生物医药、生物分析等领域具有广阔的发展前景。